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Glicosilación proteíca - Wikipedia, la enciclopedia libre

Glicosilación proteíca

De Wikipedia, la enciclopedia libre

La Glicosilación o Glucosilación proteíca se trata del proceso de adición de Carbohidratos a una proteína. Las proteínas a las que se le ha añadido una cadena de glúcidos (Glicoproteínas), su finalidad es ser secretada o formar parte de la superficie celular, aunque proteínas nucleares y citosólicas también pueden estar glicosiladas. Los carbohidratos de las glicoproteínas tienen funciones importante en el plegamiento de proteínas en el retículo endoplasmático rugoso(REr), en el destino de la proteína en los compartimientos intracelulares y en las interacciones célula-célula.

[editar] Tipos de glicoproteínas

Hay dos tipos: N-Glicoproteínas y O-Glicoproteínas, depeniendo del lugar de adición de los carbohidratos:

  • N-glicoproteína: Los carbohidratos se unen al extremo N de la cadena lateral, del aminoácido asparragina.
  • O-Glicoproteína: El átomo de Oxigeno de los aminoácidos Serina y Treonina, es el lugar de unión.

Los carbohidratos que se unen directamente a estos sitios son normalmente N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina respectivamente.

[editar] Proceso

La glicosilación se lleva a cabo en el interior del reticulo endoplasmático rugoso. El primer paso es la translocación proteíca (Introducción de la proteína a su interior). Mientras se introduce, se hace la transferéncia de un oligosacárido común, compuesto de 14 residuos (2 N-acetilglucosaminas, 3 glucosas y 9 manosas),a un aminoácido de asparragina de la proteína en síntesis.El oligosacárido es introducido al interior del REr, gracias a un lípido transportador de su membrana: el dolicol fosfato.

Una vez transferido a la proteína, en el proceso de la "maduración" de la proteína, este oligosacárido sufrirá unas modificaciones: perderá las 3 glucosas y 1 manosa.

Posteriormente las glicoproteínas pasaran al Aparato de Golgi, donde sufrirán modificaciones adicionales.

Esto es para el N-acetilglucosamina, losO-oligosacáridos se forman con la adición de un único azúcar compuesto por pocos residuos monosacáridos. La diferencia con la O- glucosilación, es que esta última ocurre directamente en el aparato de Golgi, y directamente en la proteína postraduccionalmente, adicionandose con un grupo hidroxilo al residuo de serina o treonina. Por el contrario la N- glucosilación empieza en el RER y termina en el Golgi, donde se empaqueta y exporta desde el Retículo trans-golgi como una proteína madura.

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