Inhibicja niekompetycyjna

Z Wikipedii

Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji niekompetycyjnej. Wzrost stężenia inhibitora [I] powoduje zmniejszenie V_max

Inhibicja niekompetycyjna - przyłączenie się inhibitora do innego miejsca enzymu niż miejsce aktywne, co powoduje zmianę konformacyjną, prowadzącą do obniżenia aktywności katalitycznej. W związku z brakiem współzawodnictwa substratu i inhibitora o miejsce aktywne, zwiększenie stężenia substratu nie może przezwyciężyć inhibicji. Inhibitor znacznie zmniejsza liczbę obrotów enzymu, nie ma wpływu na liczbę cząsteczek enzymu wiążących substrat.

W przypadku inhibicji niekompetycyjnej obserwuje się brak zmiany wartości stałej Michaelisa (gdyż miejsc wiążących na enzymie dostępnych dla substratu jest tyle samo), przy jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej (z powodu działania inhibitora, zmniejszającego szybkość reakcji katalizowanej przez enzym).

To jest tylko zalążek artykułu związanego z biologią. Jeśli możesz, rozbuduj go.