Kininogeneza osoczowa

Z Wikipedii

Ten artykuł wymaga dopracowania zgodnie z zaleceniami edycyjnymi.
Należy w nim poprawić: wikizować, ograniczyć cytowaną literaturę.
Po naprawieniu wszystkich błędów można usunąć tę wiadomość.

Ten artykuł wymaga dodania linków wewnętrznych. Jeśli możesz, dodaj je teraz.
Linki do innych haseł: hasło, hasłowy, hasłami zapisujemy jako [[hasło]], ''[[hasło]]wy'', '''[[hasło|hasłami]]'''.

Na układ składają się: kininogeny wielko- i drobnocząsteczkowy (HK i LK), prokininogenazy, kininazy i inhibitory enzymów. W wyniku działania kininogenaz na kininogeny zachodzi reakcja uwalniania kinin: nonapeptydu - bradykininy (BK) lub dekapeptydu - kalidyny (Lys-BK), z której na drodze ograniczonej hydrolizy jest uwalniana bradykinina.

Działanie aktywnego produktu układu kininogenezy ograniczone jest wielkością jego uwalniania, procesami degradacji, dostępnością swoistych receptorów, ich powinowactwem, reakcjami wtórnego przekaźnictwa i obecnością mechanizmów zwrotnych. Degradacja kinin, których czas półtrwania w osoczu jest krótszy niż 30 s, dokonuje się na drodze proteolizy z udziałem osoczowych i błonowych kininaz. Prawdopodobnie jest też możliwa poprzez endocytozę.

Kininogeny są jednołańcuchowymi glikoproteinami. Podczas uwalniania kinin tworzą formy dwułańcuchowe o identycznych łańcuchach ciężkich od strony końca N, różnych zaś łańcuchach lekkich. Występują w osoczu krwi i przestrzeni zewnątrznaczyniowej pozakomórkowej oraz w ziarnistościach alfa krwinek płytkowych, w komórkach śródbłonka i na powierzchni neutrocytów. H kininogen jest składnikiem wewnątrzpochodnego toru krzepnięcia osoczowego. Oba kininogeny spełniają rolę inhibitorów proteinaz cysteinowych dzięki identycznej budowie łańcuchów ciężkich. Chronią wobec tego w miejscu uszkodzenia składniki białkowe przed działaniem proteinaz takich, jak: katepsyny B, H, L oraz płytkowe kalpainy I i II). HK może wiązać z powierzchniami kontaktu krwinki płytkowe, jak również transportowane w powiązaniu z jego łańcuchem lekkim prokalikreinę osoczową lub czynnik XI. Łańcuch lekki HK oprócz transportu chroni kalikreinę i cz. XIa przed działaniem białek inhibitorowych. Kininogeny hamują wiązanie się fibrynogenu z powierzchniami, w tym i z błonami krwinek płytkowych. Są również niekompetycyjnymi inhibitorami aktywacji płytek przez trombinę.

Główną osoczową prokininogenazą jest prokalikreina, obok niej zaś plazminogen, czynnik XII i XI. Obok właściwości kininogenazy kalikreina osoczowa wykazuje czynność aktywującą wobec plazminogenu, czynnika VII, IX, XII, XI, prou-PA, czynników C3, C5 i B alternatywnego toru aktywacji składników układu dopełniacza, degraduje zaś C1. Bierze przez to bezpośrednio lub za pośrednictwem kinin udział w procesach: krzepnięcia osoczowego, fibrynolizy, zapalnych oraz w regulacji napięcia mięśni gładkich, a więc perfuzji i metabolizmu.

Głównym osoczowym inhibitorem kalikreiny jest inhibitor C1 (C1-INH).

Efekty wywierane przez bradykininę dokonują się za pośrednictwem swoistych receptorów B2 i B1 (dyskusyjny u ludzi udział B3) lub są wynikiem działania pozareceptorowego. Obecność receptorów kinin nie determinuje ostatecznie czynności komórki, gdyż na jednej mogą się znajdować oba ich typy. Dlatego ważna jest dostępność wtórnych przekaźników, za pośrednictwem których kininy wywierają swoje efekty. W zasięgu ich działania znajdują się wpływy na syntezę i wydzielanie: prostanoidów, szczególnie prostacykliny, PAF, EDRF/NO, EDHF, t-PA, TNF i IL-1.

[edytuj] Piśmiennictwo

Bhoola KD, Figueroa CD, Worthy K. Bioregulation of kinins: Kallikreins, kininogens, and kininases. Pharmacol Rev 1992; 44: 1 - 80
Czokało-Plichta M. Białka osocza i hemostaza. W: Patofizjologia. Wyd. Maśliński S, Ryżewski J. Państwowy Zakład Wydawnictw Lekarskich. Warszawa 1992; 404 - 442
Figueroa CD, Henderson LM, Kaufman J, de La Cadena RA, Colman RW, Müller-Esterl W, Bhoola KD. Immunovisualization of high (HK) and low (LK) molecular weight kininogens on isolated human neutrophils. Blood 1992; 79: 754 - 759
Gailani D, Broze GJ. Factor XI activation in a revised model of blood coagulation. Science 1991; 253: 909 - 912
Henriksen EJ, Jacob S, Augustin HJ, Dietze GJ. Glucose transport activity in insulin resistant rat muscle. Effects of angiotensin converting enzyme inhibitors and bradykinin antagonism. Diabetes 1996; 45 (supl. 1): S125 - S128
van Iwaarden F, de Groot PG, Sixma JJ, Berrettini M, Bouma BN. High molecular weight kininogen is present in cultured human endothelial cells: localization, isolation, and characterization. Blood 1988; 71: 1268 - 1276
Kaplan AP, Silverberg M. The coagulation-kinin pathway of human plasma. Blood 1987; 70: 1 - 15
Kasel AM, Faußner A, Pfeifer A, Müller U, Werdan K, Roscher AA. B2 bradykinin receptors in cultured neonatal rat cardiomyocytes mediate a negative chronotropic and negative inotropic response. Diabetes 1996; 45 (supl. 1): S44 - S50
Kerbiriou DM, Griffin JH. Human high molecular weight kininogen. J Biol Chem 1979; 254: 12020 - 12027
Kohlman O, de Assis Rocha Neves F, Ginoza M, Tavares A, Cezaretti ML, Zanella MT, Ribeiro AB, Gavras J, Gavras H. Role of bradykinin in insulin sensitivity and blood pressure regulation during hyperinsulinemia. Hypertension 1995; 25: 1003 - 1007
Mayfield RK, Shimojo N, Jaffa AA. Skeletal muscle kallikrein. Potential role in metabolic regulation. Diabetes 1996; 45(supl. 1): S20 - S23
McIntyre TM, Zimmerman GA, Satoh K, Prescott SM. Cultured endothelial cells synthesize both platelet activating factor and prostacyclin in response to histamine, bradykinin, and adenosine triphosphate. J Clin Invest 1985; 76: 271 - 280
Meloni F, Schmaier AH. Low molecular weight kininogen binds to platelets to modulate thrombin induced platelet activation. J Biol Chem 1991; 266: 6786 - 6794
Regoli D, Rhaleb N-E, Drapean G, Dion S. Kinin receptor subtypes. J Cardiovasc Pharmacol 1990; 15 (supl. 6): S30 - S38
Rett K, Wicklmayr M, Dietze GJ. Metabolic effects of kinins: historical and recent developments. J Cardiovasc Pharmacol 1990; 15 (supl. 6): S57 - S59
Rett K, Wicklmayr M, Dietze GJ, Häring HU. Insulin-induced glucose transporter (GLUT1 and GLUT4) translocation in cardiac muscle tissue is mimicked by bradykinin. Diabetes 1996; 45 (supl. 1): S66 - S69
Rothschild AM, Boden G, Colman RW. Kininogen changes in human plasma following a test meal or insulin administration. Am J Physiol 1996; 270: H1071 - 1077
Tayeh MA, Olson ST, Shore JD. Surface-induced alterations in the kinetic pathway for cleavage of human high molecular weight kininogen by plasma kallikrein. J Biol Chem 1994; 269: 16318 - 16325
Uechara M, Kishikawa H, Isami S, Kisanuki K, Ohkubo Y, Miyamura N, Miyata T, Yano T, Shichiri M. Effect on insulin sensitivity of angiotensin converting enzyme inhibitors with or without a sulphydryl grup; bradykinin may improve insulin resistance in dogs and humans. Diabetologia 1994; 37: 300 - 307