Stała Michaelisa

Z Wikipedii

Ten artykuł wymaga dopracowania zgodnie z zaleceniami edycyjnymi.
Należy w nim poprawić: styl encyklopedyczny; wikizacja.
Po naprawieniu wszystkich błędów można usunąć tę wiadomość.

Stała Michaelisa (K_m) – Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie maksymalnej szybkości tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo rośnie, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.

Wartość stałej K_m dla większości enzymów przyjmuje wartości z zakresu 10^-3 do 10^-5 mol/dm³

Równanie Miechaelisa-Menten opisuje zależność szybkości reakcji od stężenia substratu: $v=\frac{V_{max}[S]}{K_m+[S]}$

Postać K_m=[S] jest matematycznym zapisem definicji stałej Michaelisa. Analizując równanie Michaelisa-Menten można dojść do wniosku, iż przy stałym stężeniu enzymu, szybkość reakcji w pewnych granicach zależy od stężenia substratu, na wykresie zależności szybkości reakcji od stężenia substratu widać że:

Przy niewielkim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu, pojawia się zależność liniowa, między stężeniem substratu a szybkością reakcji co pokazuje część "a" na wykresie, ta sytuacja odpowiada reakcji kinetycznej pierwszego rzędu opisywanej równaniem $v = k [A]$

Natomiast w przypadku dużego stężenia substratu, szybkość reakcji zbliża się do jej maksymalnej wartości i stężenie substratu nie ma wpływu na szybkość reakcji, sytuacja ta odpowiada kinetyce zerowego rzędu opisywanej równaniem $v = k$ . Tego typu reakcja ma miejsce w przypadku całkowitego wysycenia enzymu substratem.

Co wpływa na stałą Michaelisa:
- rodzaj i stężenie substratu
- pH
- temperatura
- siła jonowa

Stała K_m nie zależy od stężenia enzymu!

Co wynika ze stałej Michaelisa:

Ponieważ mówi ona przy jakim stężeniu szybkość reakcji osiąga wartośc maksymalną, jej wartość jest pomocna w przypadkach oznaczania i badania enzymów.