Elastaza
Z Wikipedii
Elastaza, (EC 3.4.21.37), to enzym należący do grupy hydrolaz, a dokładniej - endopeptydaz. W swoim centrum aktywnym zawiera aminokwas serynę, tak więc jest zaliczana do proteaz serynowych. Elastaza hydrolizuje wiązania peptydowe, w sąsiedztwie których znajdują się aminokwasy o małych cząsteczkach, np. glicyna, alanina i seryna[1][2]. Posiada zdolność do degradacji białka - elastyny, jednak z dużą opornością[3]. Wydzielana jest przez granulocyty obojętnochłonne (które produkują także wiele innych hydrolaz) oraz przez trzustkę w postaci zymogenu proelastazy[2]. Optimum działania dla tego enzymu to pH 7-9.
Przypisy
- ↑ [Strategie katalityczne 9]. W: Berg Jeremy M., Tymoczko John L., Stryer Lubert: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, ss. 234-235. ISBN 978-83-01-14379-4.
- ↑ 2,0 2,1 [Trawienie i wchłanianie 55]. W: Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Vicor W. Rodwell: Biochemia Harpera, Wydanie V. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2006, ss. 825-841. ISBN 97883-200-3347-0.
- ↑ [Enzymy pozakomórkowe (trawienne) 5.1.2.1.]. W: Wacław Minakowski (red.), Stanisław Weidner (red.): Biochemia kręgowców. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2005, ss. 412-420. ISBN 83-01-14467-X.
