Receptor insulinowy

Z Wikipedii

Receptor insulinowy - błonowa glikoproteina o własnościach receptorowej kinazy tyrozynowej, która jest aktywowana przez cząsteczkę hormonu insuliny.

Receptor składa się z dwóch podjednostek α (masa cząsteczkowa 135 kDa) i z dwóch podjednostek β (m. cząst. 95 kDa). Jest to heterotetramer α-β-β-α połączony wiązaniami siarczkowymi. Podjednostki β wykazujące aktywność kinazy tyrozynowej przenikają przez błonę komórkową i działają wewnątrz komórki. Zaktywowana kinaza receptora działa przez katalizę fosforylacji pewnych białek komórkowych. Najbardziej znanym takim białkiem jest IRS-1 o masie cząsteczkowej 185 kDa.^[1]

Głównym działaniem wywieranym przez aktywację receptora insulinowego jest dokomórkowe pobieranie glukozy. Receptory insulinowe znajdują się praktycznie na powierzchni wszystkich komórek ssaków, a przede wszystkim na komórkach wątroby, mięśni i adipocytów. Ilość receptorów na komórkach różnych tkanek jest inna i może podlegać fizjologicznym wpływom regulacyjnym, a także wpływowi chorób i stanów chorobowych (np. otyłość, insulinooporność) oraz leków (np. estrogeny, glikokortykoidy)^{[potrzebne źródło]}.

Poprzez szereg kaskad fosforylacji lub defosforylacji białek dochodzi do wywierania metabolicznego wpływu insuliny^{[potrzebne źródło]}. Oprócz tego insulina działa aktywująco na procesy mitogenezy oraz odpowiednie receptory jądrowe i czynniki transkrypcyjne PPAR (ang. Peroxisome Proliferator-Activated Receptors), które regulują pewne szlaki metaboliczne oraz proliferację^{[potrzebne źródło]}.

Zobacz też: leprechaunizm.

Przypisy