Contracção muscular
Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
A contração muscular corresponde a um encurtamento das fibras musculares como resposta normal a um estímulo nervoso.
O sarcômero em repouso consiste em filamentos finos e grossos que se sobrepõem parcialmente. Durante o ciclo de contração os dois tipos de filamento conservam seus comprimentos originais. A contração deve-se ao deslizamento dos filamentos uns sobre os outros, o que aumenta o tamanho da zona de sobreposição entre os filamentos e diminui o tamanho do sarcômero.
A contração se inicia na faixa A, onde os filamentos finos e grossos se sobrepõem. Durante o ciclo de contração a actina e miosina interagem da seguinte maneira: durante o repouso, ATP liga-se à ATPase das cabeças da miosina. Para atacar a molécula de ATP e libertar energia, a miosina necessita da actina, que atua como cofatos. No músculo em repouso a miosina não pode associar-se à actina, devido à repressão do local de ligação pelo complexo troponina-tropomiosina fixado sobre o filamento de actina. Todavia, quando há disponibilidade de íons Ca²+ estes combinam-se com a unidade TnC da troponina. Isto muda a configuração espacial das três subunidades de troponina e empurra a molécula de tropomiosina mais para dentro do sulco da hélice de actina. Em conseqüência, ficam expostos os locais de ligação da actina com a actina. A combinação dos íons cálcio com a subunidade TnC corresponde à fase em que o complexo miosina-ATP é ativado. Como resultado da ponte entre a cabeça da miosina e a subunidade de actina, o ATP libera ADP, Pi (fosfato inorgânico) e energia. Ocorre uma deformação da cabeça e de parte do bastão da miosina, aumentando a curvatura da cabeça. Como a actina está combinada com a miosina, o movimento da cabeça da miosina empurra o filamento da actina, promovendo seu deslizamento sobre o filamento de miosina.
Embora o filamento grosso possua um elevado número de cabeças de miosina, em casa momento da contração apenas um pequeno número de cabeças alinha-se com os locais de combinação da actina. À medida que as cabeças de miosina movimentam a actina, novos locais de formação das pontes actina-miosina aparecem. As pontes antigas de actina-miosina só se desfazem depois que a miosina se une à nova molécula de ATP; esta ação determina também a volta da cabeça de miosina para sua posição primitiva, preparando-se para o novo ciclo. Não existindo ATP, o complexo actina-miosina torna-se estável. Isto explica a rigidez muscular que ocorre logo após a morte (rigor mortis).
Uma única contração muscular é o resultado de milhares de ciclos de formação e destruição de pontes de actina-miosina. A atividade contrátil, que leva a uma sobreposição completa entre os filamentos finos e grossos, continua até que os íons Ca²+ sejam removidos e o complexo de troponina-tropomiosina cubra novamente o local de combinação da actina com a miosina.
Durante a contração da banda I diminui o tamanho, porque os filamentos de actina penetram na banda A. Ao mesmo tempo, a banda H - parte da banda A contendo somente filamentos grossos - também se reduz, à medida que os filamentos finos se sobrepõem completamente aos grossos. Como resultado, cada sarcômero, e em conseqüência a fibra muscular inteira, sofrem encurtamento.
