Grupa prostetyczna
Z Wikipedii
Grupa prostetyczna – niebiałkowy składnik białka (np. enzymu) niezbędny dla jego aktywności [1]. Rodzaj kofaktora [2].
Grupy prostetyczne, w przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Zwykle pełnią kluczową rolę w funkcjonowaniu enzymów. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).
Grupy prostetyczne mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. cukry czy lipidy) lub nieorganiczny (jony metali i małe cząsteczki nieorganiczne).
Wiele organicznych grup prostetycznych to witaminy lub ich pochodne, stąd właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.
[edytuj] Przykładowe organiczne grupy prostetyczne
| Grupa prostetyczna | Funkcja |
| Mononukleotyd flawinowy (FMN) [3] | Reakcje redoks |
| Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD) [3] | Reakcje redoks |
| Fosforan pirydoksalu [4] | Transaminacja, dekarboksylacja i deaminacja |
| Biotyna [5] | Karboksylacja |
| Metylkobalamina [6] | Metylacja i izomeryzacja |
| Pirofosforan tiaminy [7] | Dekarboksylacja |
| Hem [8] | Wiązanie tlenu i reakcje redoks |
| Molibdopteryna [9][10] | Utlenowanie |
| Kwas liponowy [11] | Reakcje redoks |
Przykładami nieorganicznych grup prostetycznych są np. jon cynku w anhydrazie węglanowej czy molibdenu w reduktazie azotanowej.
Przypisy
- ↑ M.W.G. de Bolster: Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups (en). 1997. [dostęp 2008-01-07].
- ↑ M.W.G. de Bolster: Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactors (en). 1997. [dostęp 2008-01-07].
- ↑ 3,0 3,1 Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. Curr Opin Chem Biol. 2, 11, 195–202. 2007. PMID 17275397.
- ↑ Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. Annu. Rev. Biochem., 73, 383–415. 2004. PMID 15189147.
- ↑ Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. Curr. Protein Pept. Sci.. 3, 4, 217–29. 2003. PMID 12769720.
- ↑ Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. Annu. Rev. Biochem., 72, 209–47. 2003. PMID 14527323.
- ↑ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. Cell. Mol. Life Sci.. 7-8, 64, 892–905. 2007. PMID 17429582.
- ↑ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. Curr. Med. Chem.. 8, 11, 981–6. 2004. PMID 15078160.
- ↑ Mendel RR, Hänsch R. Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants. J. Exp. Bot.. 375, 53, 1689–98. 2002. PMID 12147719.
- ↑ Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. Biochim. Biophys. Acta. 7, 1763, 621–35. 2006. PMID 16784786.
- ↑ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease. Free Radic. Biol. Med.. 6, 24, 1023–39. 1998. PMID 9607614.
