Hem (biochemia)

Z Wikipedii

Hem - grupa prostetyczna (niebiałkowa część) wielu enzymów. Występuje m.in. w hemoglobinie, mioglobinie oraz w cytochromach.

Część organiczna hemu posiada strukturę analogiczną do porfiryny. Wiąże ona atom żelaza (Fe), przez cztery wiązania N-Fe. Formalnie dwa z nich to wiązania kowalencyjne, a dwa koordynacyjne, choć w rzeczywistości są one równocenne. W wyniku delokalizacji wiązań szkieletu porfirynowego cząsteczka hemu jest całkowicie płaska i silnie absorbuje światło widzialne. W organizmach żywych zidentyfikowano szereg hemów (m.in. hem A, B, C, D, L, M, O, S) różniących się podstawnikami pierścienia porfirynowego.

Hem wiąże się z częścią białkową enzymów poprzez dwie grupy karboksylowe (-COOH). Atom żelaza w hemie jest zdolny do wiązania dwóch ligandów (np. z cząsteczką tlenu O₂), poprzez wiązania koordynacyjne, które są skierowane prostopadle do płaszczyzny hemu. Gdy do atomu żelaza nie są przyłączone żadne dodatkowe cząsteczki, ma on stopień utlenienia +2 (Fe²⁺). Gdy są do niego przyłączone dodatkowe ligandy, może osiągać wyższe stopnie utlenienia (Fe³⁺).

Hem nadaje białku i krwi czerwony kolor. Zaburzenia w biosyntezie hemu u człowieka objawiają się nadmiernym wydalaniem porfiryn w moczu (choroba porfiria).

Literatura:

• Lubert Stryer, Biochemia, PWN, Warszawa 2003, str. 154, (Wyd. 2 popr.) ISBN 83-01-13978-1