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Arginina - Wikipédia

Arginina

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A Arginina é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. Em mamíferos, a arginina pode ou não ser considerada como aminoácido essencial dependendo do estágio do desenvolvimento do indivíduo ou do seu estado de saúde.


Nomenclatura Arginina
Símbolo Arg ou R
Nome químico - Classificação Aminoácido polar básico
Estrutura Linear
Estrutura Tridimensional

Índice

[editar] Estrutura

Em proteínas, a arginina tem um carácter anfipático, já que parte da sua cadeia lateral é hidrofóbica mas termina num grupo guanidina, que possui carga positiva na maioria das situações fisiológicas. Isto deve-se ao facto de este grupo possuir um pKa de 12,48, logo abaixo deste valor de pH o grupo guanidina encontra-se protonado. Esta carga positiva encontra-se deslocalizada (não localizada em nenhum ponto específico do grupo guanidina) devido à presença de um sistema conjugado entre as ligações duplas e os átomos de azoto.

Este grupo pode ainda estabelecer diversas ligações de hidrogénio com moléculas de água, de substrato ou efector alostérico ou ainda com cadeias laterais de outros aminoácidos. Por esta razão a arginina pode ser encontrada em locais na cadeia polipeptídica de enzimas com importância para a actividade e/ou regulação da actividade biológica das mesmas.

[editar] Síntese in vivo

A nível celular, a arginina é sintetizada a partir da citrulina pela acção sequencial das enzimas argininosuccinato sintetase e argininosuccinato liase (ou argininosuccinase), sendo o argininosuccinato um metabolito intermediário (sintetizado a partir da condensação da citrulina-AMP e de aspartato). A síntese de cada molécula de argininosuccinato é feita à custa da hidrólise de uma molécula de trifosfato de adenosina (ATP) a monofosfato de adenosina (AMP), sendo portanto energeticamente desfavorável. O fumarato é o coproduto da segunda reacção enzimática. Esta síntese faz parte do chamado ciclo da ureia. Neste mesmo ciclo, a arginina não utilizada pelo organismo é clivada pela enzima arginase em ureia e ornitina, sendo a ureia excretada pelo sistema urinário e a ornitina reconvertida a α-cetoglutarato (em diversos passos reaccionais).

O α-cetoglutarato (intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) serve também de precursor à síntese de arginina (entre outros aminoácidos). Mais especificamente, o α-cetoglutarato origina aspartato, que serve de precursor imediato ao argininosuccinato.

A síntese da arginina ocorre principalmente no eixo intestinal-renal. Células do epitélio do intestino delgado produzem citrulina; células dos túbulos proximais nos rins extraem a citrulina da circulação sanguínea e convertem-na a arginina, sendo esta retornada à circulação. Consequentemente, uma situação patológica que resulte numa diminuição da função renal ou intestinal pode potencialmente reduzir a síntese de arginina, aumentando a necessidade de absorção deste aminoácido pela dieta.

A arginina também é sintetizada noutras células, embora em menor escala. Aquando da indução da enzima óxido nítrico sintase (iNOS), a capacidade de síntese de arginina também aumenta. A iNOS, cuja função primária é sintetizar óxido nítrico (NO), fá-lo a partir da oxidação do grupo guanidina, com consequente conversão da arginina a citrulina. Esta pode ser novamente convertida a arginina através da via arginina-citrulina.

Em bactérias, a síntese da arginina é similar à síntese em animais. Embora, muitas vezes, não possuam todas as enzimas necessárias ao ciclo dos ácidos tricarboxílicos e ao ciclo da ureia, conseguem sintetizar arginina a partir de α-cetoglutarato e de ornitina.

[editar] Função

Além de fazer parte de proteínas, a arginina tem papéis importantes na divisão celular, na cicatrização de feridas, na remoção de amónia do corpo, no sistema imunitário e na produção de hormonas.

[editar] Em proteínas

Como descrito acima, a arginina toma preferencialmente uma carga positiva, pelo que tem tendência a ligar-se a grupos carregados negativamente. Por esta razão, é comum encontrar este aminoácido na superfície de proteínas (quando estas não são hidrofóbicas), onde podem interactuar com o ambiente polar intracelular.

Enquanto incorporadas em proteínas, a arginina pode ser convertida a citrulina (pela acção das enzimas PAD(??)), ou metilada por proteína:metilo transferases.

As histonas, pequenas proteínas envolvidas no enrolamento do DNA cromossómico no núcleo celular, são particularmente ricas em arginina e lisina (cerca de um quarto do total dos seus aminoácidos). Os átomos de hidrogénio no grupo guanidina formam ligações intermoleculares com átomos de oxigénio e azoto das bases azotadas do DNA.

[editar] Como precursor

A arginina é o precursor imediato do óxido nítrico, ureia, ornitina e agmatina. É necessária à síntese de creatina e pode ser usada para a síntese de poliaminas, citrulina e glutamato. Por ser precursora do NO (que tem efeito relaxador dos vasos sanguíneos), a arginina é usada em condições em que é necessária vasodilatação. A presença do análogo dimetilargina assimétrica (ADMA) inibe a iNOS, sendo considerado como marcador de doença vascular; por seu lado, a presença de arginina é considerada um sinal de vitalidade do endotélio.

[editar] Fontes de arginina

A arginina pode ser encontrada em alimentos genericamente ricos em proteínas, como a carne, peixe e produtos lacticínios. Alguns alimentos ricos em arginina incluem chocolate, amendoins e nozes.


Aminoácidos

Alanina | Arginina | Asparagina | Ácido aspártico | Cisteina | Ácido glutâmico | Glutamina | Glicina | Histidina | Isoleucina | Leucina | Lisina | Metionina | Fenilalanina | Prolina | Serina | Treonina | Triptofano | Tirosina | Valina
Aminoácido essencial | Proteína | Péptido | Código genético
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