Oksydaza cytochromu c
Z Wikipedii
Oksydaza cytochromu c (też oksydaza cytochromowa, kompleks IV łańcucha oddechowego) - to duży transbłonowy kompleks białkowy błony wewnętrznej mitochondrium oraz bakterii. Jest to ostatnie białko łańcucha oddechowego (IV). Odbiera elektrony (utlenia) z cytochromów c i przenosi je na cząsteczkę tlenu, redukując go, wskutek czego po przyłączeniu jonów H+ powstaje cząsteczka wody. Podczas tego procesu, przenosi także przez błonę cztery jony H+, wspomagając powstawanie potencjału chemiosmotycznego.
Reakcja:
Kompleks oksydazy cytochromu c, to duża jednostka, modyfikowana poprzez lipidację, złożona z kilku grup prostetycznych opartych na metalach (2 hemy - a i a3, 2 centra miedziowe - CuA i CuB [1]) oraz 13 podjednostek białkowych (ssaki). U ssaków, 10 z nich jest kodowana jądrowo, a 3 przez genom mitochondrialny (mtDNA). Właściwia rekacja redukcji tlenu zachodzi przy wspólnym udziale hemu a3 i centrum CuB, jakkolwiek jej dokładny mechanizm wciąż jest przedmiotem badań.
Krystalograficzne badania struktury kompleksu ujawniły modyfikacje posttranslacyjne polegająca na połączeniu węgla C6 Tyr(244) z ε-N His(240). Związana w ten sposób tyrozyna, służy prawdopodobnie jako donor wodoru, dostarczający protonów i elektronów, potrzebnych do redukcji cząsteczki tlenu (O2)[2].
Cyjanek, siarkowodór, azydek i tlenek węgla wiążą się do oksydazy cytochromu c[3], inhibując jej funkcje, co w rezultacie owocuje upośledzeniem oddychania komórkowego. Może prowadzić to do śmierci komórki, a w dalszych etapach tkanki, a nawet całego organizmu.
Przypisy
- ↑ Tsukihara T., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawa-Itoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. Structures of metal sites of oxidized bovine heart cytochrome c oxidase at 2.8 Å. Science, 269, 1069-1074. 1995. PMID 7652554.
- ↑ Yoshikawa S, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yamashita E, Inoue N, Yao M, Fei MJ, Libeu CP, Mizushima T, Yamaguchi H, Tomizaki T, Tsukihara T. Redox-coupled crystal structural changes in bovine heart cytochrome c oxidase. Science, 280, 1723-1729. 1998. PMID 9624044.
- ↑ Alonso J, Cardellach F, López S, Casademont J, Miró O. Carbon monoxide specifically inhibits cytochrome c oxidase of human mitochondrial respiratory chain. Pharmacol Toxicol, 3, 142-6. 2003. PMID 12969439.
