Superóxido
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O anião radical superóxido, mais vulgarmente designado por apenas superóxido, é uma espécie reactiva de oxigénio. A sua fórmula química é O2•-, encontrando-se por vezes a notação mais simples O2-. Actua normalmente como um poderoso agente oxidante, podendo ser produzido em sistemas vivos.
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[editar] Características químicas
O superóxido é uma espécie radicalar, ou seja, possui um electrão desemparelhado, tornando-o numa espécie paramagnética. É constituído por dois átomos de oxigénio, mas possui mais um electrão que a molécula de oxigénio, O2.
O comprimento da ligação entre os dois átomos de oxigénio é de 1,33 Å, ligeiramente mais longo que os 1,21 Å da molécula de O2 e ligeiramente mais curto que os 1,49 Å no anião O22−. As diferenças nos comprimentos da ligação oxigénio-oxigénio correspondem ao decréscimo na ordem de ligação, de 2 (O2, ligação covalente dupla), para 1.5 (O2−, ligação covalente mista, entre dupla e simples) e 1 (O22−, ligação covalente simples).
[editar] Síntese inorgânica
Os sais CsO2, RbO2, KO2 e NaO2 são preparados através da reacção de O2 com os respectivos metais alcalinos.[1]
Estes sais têm uma cor entre o amarelo e o laranja e são bastante estáveis desde que mantidos secos. Quando estes sais são dissolvidos numa solução contendo água, o superóxido sofre dismutação:
- 2 O2•- + 2 H2O → O2 + H2O2 + 2 OH−
Esta reacção é muito rápida. O O2•- comporta-se como uma base forte de Brønsted, formando HO2.
Como outros sais, os sais de superóxido também se decompõem na ausência de água, através de aquecimento:
- 2MO2 → M2O2 + O2
em que M é um metal alcalino. Esta reacção é a base do uso do superóxido de potássio, K2O, em geradores químicos de oxigénio, como os usados em vaivéns espaciais e submarinos.
[editar] Formação in vivo
O superóxido é formado pela redução da molécula de oxigénio, O2, por um único electrão:
O2 + e- → O2•-
Em organismos que usam a respiração aeróbia, o O2 age como molécula aceitadora de electrões na cadeia respiratória, sendo reduzido a H2O. No entanto, sob determinadas condições, o O2 aceita apenas um electrão, formando o superóxido. Esta redução anómala ocorre especialmente a nível das enzimas fumarato redutase[2] e NADH desidrogenase e em flavoproteínas[3]. Na bactéria Escherichia coli foi demonstrada a produção de superóxido no complexo da sulfito redutase, que contém cofactores relacionados com flavinas e hemos[3]; estes resultados mostram que sistemas contendo flavinas, hemos, centros de ferro e quinonas são, em geral, bons redutores de oxigénio. Ainda em E. coli, foi estimado que cerca de 0,1% de todo o O2 consumido na respiração aeróbia é reduzido a superóxido[4].
[editar] Como intermediário ou produto reaccional
O superóxido é um intermediário da reacção catalisada por algumas oxidases, como a glucose oxidase[5]. A enzima xantina oxidase produz superóxido in vitro[6], sendo esta muito usada em testes de actividade enzimática de superóxido dismutase.[7][8]
[editar] No sistema imunitário
Devido à sua toxicidade, o superóxido é utilizado pelo sistema imunitário na eliminação de microorganismos invasores. Os fagócitos possuem uma enzima denominada NADPH oxidase que produz superóxido, sendo este utilizado na degradação das bactérias fagocitadas. A doença granulomatose crónica é uma imunodeficiência que resulta da mutação no gene que codifica esta enzima, tornando o portador muito susceptível a infecções.
[editar] Danos intracelulares
O superóxido pode causar danos a estruturas celulares quer de uma forma directa, quer originando outras espécias reactivas de oxigénio que, por sua vez, causam mais danos. Como o superóxido é uma molécula com carga eléctrica (negativa), é altamente polar, impossibilitando a sua passagem por difusão simples através das bicamadas lipídicas que formam as membranas celulares. Não está, por isso, normalmente associada a danos membranares. No entanto, a sua forma protonada, HO2• (radical hidroperoxilo) não possui carga e atravessa membranas mais facilmente. Como o pKa desta protonação é 4,8, apenas cerca de 1% do superóxido se encontra na forma protonada.
O superóxido reage com centros de ferro-enxofre existentes em proteínas como as desidratases [9] e a aconitase[10], destruíndo-os e levando à libertação de ferro dentro da célula. A existência de ferro em solução dentro das células é uma situação de reconhecida potenciação de danos por espécies reactivas de oxigénio.
Outros compostos contendo enxofre, como o aminoácido cisteína, são também alvos da acção destrutiva do superóxido, formando sulfóxidos em soluções aquosas [11].
O superóxido também reage com outros radicais[12]. Por exemplo, a enzima ribonucleótido redutase, responsável pela produção de desoxirribonucleótidos, usa um radical presente num aminoácido de tirosina para a sua actividade enzimática; o superóxido pode reagir com este radical, aniquilando-o (e consequentemente eliminando a actividade da enzima) e produzindo peróxido de hidrogénio.
Outro exemplo de relevante actividade fisiológica é a produção de peroxinitrito (ONOO-) através da condensação de superóxido com óxido nítrico (•NO).[13][14] Esta reacção é extremamente veloz (~109 M-1s-1)[15], pelo que tende a ocorrer sempre que o superóxido se encontre in vivo com o •NO. O peróxido de hidrogénio (H2O2) e, por consequência, o radical hidroxilo (HO•) também são conhecidas espécies resultantes da acção oxidativa do superóxido. Estas espécies químicas estão relacionadas com danos ao DNA[16][17][18]. Na realidade, a maioria dos danos observados aquando da produção de superóxido são devidos à libertação de ferro intracelular, como descrito acima, e à reacção de Fenton, pelo menos em E. coli.[18] A reacção de Fenton, que descreve a reacção de superóxido com metais de transição como o ferro e o cobre, explica a formação do radical hidroxilo, um dos radicais de efeitos mais nefastos para sistemas vivos.
A capacidade do superóxido em reagir com centros de ferro-enxofre é explorada pelas células para sentir mudanças no estado redox intracelular[16]. Determinadas proteínas têm os seus centros de ferro-enxofre destruídos de forma propositada pelo superóxido de modo a provocar a síntese de enzimas que desintoxiquem a célula desse mesmo superóxido. Neste sentido, o superóxido actua como molécula sinalizadora.
O superóxido reage também com compostos contendo grupos carbonilo e carbonos halogenados, gerando radicais peroxilo.
Quase todos os organismos que vivem em condições onde existe oxigénio (aeróbias ou microaerofílicas) possuem uma enzima denominada superóxido dismutase, que capta o superóxido de uma forma muito eficiente. Na realidade, a superóxido dismutase catalisa a reacção de dismutação do superóxido com uma velocidade próxima à da difusão das moléculas em solução, tornando-a numa enzima quase perfeita.
[editar] Referências
- ↑ Holleman, A. F.; Wiberg, E. "Inorganic Chemistry" Academic Press: San Diego, 2001. ISBN 0-12-352651-5.
- ↑ J.A. Imlay, "A metabolic enzyme that rapidly produces superoxide, fumarate reductase of Escherichia coli", J. Biol. Chem., vol.270, n.34, 1995, p.19767-19777
- ↑ 3,0 3,1 K.R. Messner e J.A. Imlay, "The identification of primary sites of superoxide and hydrogen peroxide formation in the aerobic respiratory chain and sulfite reductase complex of Escherichia coli", J. Biol. Chem., vol.274, n.15, 1999, p.10119-10128
- ↑ J.A. Imlay e I. Fridovich, "Assay of metabolic superoxide production in Escherichia coli", J. Biol. Chem., vol.266, 1991,p.6957-6965
- ↑ Q. Su e J.P. Klinman, "Nature of oxygen activation in glucose oxidase from Aspergillus niger: the importance of electrostatic stabilization in superoxide formation", Biochemistry, vol.38, 1999, p.8572-8581
- ↑ J.M. McCord e I. Fridovich, "The reduction of cytochrome c by milk xanthine oxidase", J. Biol. Chem., vol.243, n.21, 1968, p.5753-5760
- ↑ I. Fridovich, "Quantitative aspects of the production radical by milk xanthine oxidase", J. Biol. Chem., vol.245, n.16, 1970, p.4053-4057
- ↑ J.M. McCord e I. Fridovich, "Superoxide dismutase - an enzymic function for erythrocuprein (hemocuprein)", J. Biol. Chem., vol.244, n.22, 1969, p.6049-6065
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