Kryptochromy
Z Wikipedii
Kryptochromy (gr. κρυπτό χρώμα (krupto chroma) co oznacza ukryty kolor) - fotoreceptory światła niebieskiego u zwierząt i roślin. W tej chwili nazwy używa się w odniesieniu do specyficznej podklasy receptorów światła niebieskiego - flawoprotein regulujących kiełkowanie, elongację, fotoperiodyzm i inne reakcje wzrostowe roślin. Światło niebieskie pośredniczy także w fototropizmie, ale udział kryptochromów w tym procesie nie jest znany. W tym procesie bierze udział NPH1, białko zawierające flawinową grupę chromoforową, którego widmo absorpcyjne funkcjonalnej cząsteczki pokrywa się z widmem czynnościowym dla procesu fototropizmu i nazywane jest fototropiną[1]. Kryptochromy to białka wczesne ewolucyjnie, pochodzące od fotoliaz - bakteryjnych enzymów flawoproteinowych aktywowanych przez światło i uczestniczących w naprawie dimerów pirymidynowych DNA[1]. U eukariotów kryptochromy utraciły tą zdolność katalityczną.
Kryptochromy odkryto także u koralowców, gdzie biorą udział w koordynacji cyklów rozmnażania w czasie kilku wiosennych nocy podczas pełni księżyca[2]. Znaleziono je również u owadów i ssaków. Dwa kryptochromy znalezione u ssaków odgrywają zasadniczą rolę w rozmnażaniu i utrzymywaniu rytmu okołodobowego[3][4].
Badania sugerują, że kryptochromy ułatwiają nawigację ptaków podczas ich migracji, ponieważ są podstawą funkcjonowania ich magnetycznego zmysłu używanego do wyczuwania pola magnetycznego Ziemi[5].
Inne teorie sugerują, że te zdolności są obecne także u ssaków, ale są uśpione. W ludzkim genomie, geny kodujące Cry1 i Cry2 zostały znalezione odpowiednio na chromosomach 12 i 11.
Spis treści |
[edytuj] Historia odkrycia
Właściwości molekularne kryptochromu opisano po raz pierwszy pod koniec 1993 roku. Przedmiotem badań był mutant hy4 rzodkiewnika pospolitego (Arabidopsis thaliana), posiadający zaburzenia w postaci braku hamującego wpływu światła niebieskiego na wzrost hipokotylu[1].
[edytuj] Budowa i funkcja
Kryptochromy są obecne u wszystkich gatunków roślin. Jest to polipeptyd, który u Arabidopsis thaliana ma masę cząsteczkową równą 75,8 kDa i składa się z 681 aminokwasów. N-końcowy fragment tego polipeptydu wykazuje dużą homologię z bakteryjnymi fotoliazami, natomiast C-końcowy fragment ma budowę zbliżoną do tropomiozyny A z mięśni gładkich szczura. Część środkowa nie wykazuje żadnego podobieństwa do znanych dotąd polipeptydów[1].
U większości roślin występują dwa homologiczne kryptochromy: Cry1 i Cry2. Kryptochromy Cry rzodkiewnika, posiadają dwa chromofory: pterynę i flawinę (substancja zbliżona do pteryny). Chromofor pterynowy jest tym, który bezpośrednio absorbuje foton, co następnie powoduje emisję przez niego energii, którya z kolei jest absorbowana przez flawinę. Ta prawdopodobnie pośredniczy w fosforylacji określonej domeny w kryptochromie, tym samym rozpoczynając kaskadę transdukcji sygnału, finalnie wpływającego na regulację ekspresji genów w jądrze komórkowym.
Produkty genów CRY1 i CRY2 uczestniczą w procesie deetiolacji. Poziom Cry2 po naświetleniu światłem niebieskim, ultrafioletowym (UV-A: 320-390 nm) i zielonym szybko się obniża. W warunkach małego natężenia oświetlenia u rzodkiewnika deetiolację kontrolują obydwa typy kryptochromów, natomiast w środowisku o dużym natężeniu oświetlenia, główną funkcję w regulacji tego procesu pełni Cry1[1].
Przypisy
- ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 [2.6 Regulacja procesów wzrostu i rozwoju przez czynniki środowiskowe]. W: Halina Gabryś, Alina Kacperska, Kopcewicz, Stanisław Lewak, Zofia Starck: Fizjologia roślin. Kazimierz Strzałka, Andrzej Tretyn. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2002, ss. 167-191. ISBN 8301137533.
- ↑ Levy, O., Appelbaum, L., Leggat, W., Gothlif, Y., Hayward, D.C., Miller, D.J. i Hoegh-Guldberg, O.. Light-responsive cryptochromes from a simple multicellular animal, the coral acropora millepora. Science, 318:5849, 467-470. 2007-10-19. doi:10.1126/science.1145432.
- ↑ Roenneberg, T. i Foster, R.G.. Twilight times: light and the circadian system. Photochem. Photobiol., 66, 549–561. 1997.
- ↑ Foster, R.G.. Shedding light on the biological clock. Neuron, 20, 829–832. 1998.
- ↑ Heyers, Dominik, Manns, Martina, Luksch, Harald, Güntürkün, Onur i Mouritsen, Henrik. A visual pathway links brain structures active during magnetic compass orientation in migratory birds. PLos ONE, 2:6, e937. 27 September 2007. doi:10.1371/journal.pone.0000937.
