Prolina
Z Wikipedii
Prolina | |||
|
|||
Ogólne informacje | |||
Nazwa systematyczna | kwas (S)-pirolidyno-2-karboksylowy | ||
Inne nazwy | L-prolina, Pro, P | ||
Wzór sumaryczny | C5H9NO2 | ||
SMILES | OC(=O)[C@@H]1CCCN1 | ||
Masa molowa | 115,13 g/mol | ||
Identyfikacja | |||
Numer CAS | 147-85-3 | ||
Właściwości | |||
Gęstość i stan skupienia | g/cm3 ; ciało stałe | ||
Temperatura topnienia | 221 °C (494,15 K) | ||
Kwasowość (pKa) | pKa1: 2,0, pKa2: 10,6 | ||
Podobne związki | |||
Podobne związki | hydroksyprolina | ||
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą warunków standardowych (25°C, 1000 hPa) |
Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) jest naturalnym α-aminokwasem endogennym, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny: 6,30
Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów)
Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. W DNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.
[edytuj] Zobacz też
Alanina • Arginina • Asparagina • Kwas asparaginowy • Cysteina • Kwas glutaminowy • Glutamina • Glicyna • Histydyna • Izoleucyna • Leucyna • Lizyna • Metionina • Fenyloalanina • Prolina • Seryna • Treonina • Tryptofan • Tyrozyna • Walina