Aminoácidos
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Los aminoácidos son moléculas que contienen una amina de grupo, un ácido carboxílico grupo y una cadena lateral que varía entre los diferentes aminoácidos. Los elementos clave de un aminoácido son carbono , hidrógeno , oxígeno y nitrógeno . Son particularmente importantes en bioquímica, donde el término se refiere a los alfa-aminoácidos.
Un ácido alfa-amino genérico tiene la fórmula H 2 NCHRCOOH, donde R es un orgánica sustituyente; el grupo amino está unido al átomo de carbono inmediatamente adyacente al grupo carboxilato de etilo (el α-carbono). Existen otros tipos de aminoácido cuando el grupo amino está unido a un átomo de carbono diferente; por ejemplo, en ácidos gamma-amino (tales como gamma-amino-butírico) el átomo de carbono al que el grupo amino se une está separado del grupo carboxilato por otros dos átomos de carbono. Los diversos ácidos alfa-amino en el que difieren cadena lateral (grupo R) está unido a su carbono alfa, y puede variar en tamaño desde un solo hidrógeno átomo en glicina en gran grupo heterocíclico en triptófano.
Los aminoácidos son esenciales para la vida, y tienen muchas funciones en metabolismo. Una función particularmente importante es servir como bloques de construcción de proteínas , que son simplemente cadenas lineales de aminoácidos. Así como las letras del alfabeto se pueden combinar para formar una variedad casi infinita de las palabras, los aminoácidos pueden ser unidos entre sí en diferentes secuencias para formar una gran variedad de proteínas.
Debido a su papel central en la bioquímica, los aminoácidos son importantes en la nutrición y se utilizan comúnmente en tecnología de los alimentos y la industria . Por ejemplo, glutamato monosódico es un común potenciador del sabor que le da el sabor de alimentos umami. En la industria, las aplicaciones incluyen la producción de plásticos biodegradables, drogas, y catalizadores quirales.
Historia
Los primeros aminoácidos fueron descubiertos en el siglo 19. En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Robiquet aisló un compuesto en los espárragos que resultó ser asparagina, el primer aminoácido a ser descubierto. Otro aminoácido que fue descubierto a principios del siglo 19 fue cistina, en 1810, a pesar de su monómero, cisteína, se descubrió mucho más tarde, en 1884. La glicina y la leucina también fueron descubiertos alrededor de este tiempo, en 1820. El uso del término aminoácido en el idioma Inglés es a partir de 1898 .
Estructura general
En la estructura mostrada en la parte superior de la página, R representa una la cadena lateral específica para cada aminoácido. El carbono al lado del átomo de grupo carboxilo se llama α-ácidos de carbono y aminoácidos con una cadena lateral unida a este carbono se conocen como aminoácidos alfa. Estas son la forma más común que se encuentra en la naturaleza. En los aminoácidos alfa, la α-carbono es una átomo de carbono quiral, con la excepción de glicina. En los aminoácidos que tienen una cadena de carbono unido a la α-carbono (tales como lisina, muestran a la derecha) los carbonos están etiquetados en orden como α, β, γ, δ, y así sucesivamente. En algunos aminoácidos, el grupo amina está unido a la β o γ-carbono, y por lo tanto estos se denominan como beta o gamma amino ácidos.
Los aminoácidos se clasifican generalmente por el propiedades de su cadena lateral en cuatro grupos. La cadena lateral puede hacer una un aminoácido ácido débil o una débil base, y una hidrófilo si la cadena lateral es polar o una si es hidrófobo no polar. La estructuras químicas de los veintidós aminoácidos estándar, junto con sus propiedades químicas, se describen más detalladamente en el artículo sobre estos aminoácidos proteinogénicos.
La frase " Los aminoácidos de cadena ramificada "o BCAA se refiere a los aminoácidos que tienen cadenas laterales alifáticas que son no lineal; estos son leucina, isoleucina, y valina. Proline es el único aminoácido proteinogénico cuyo lado grupo vincula al grupo α-amino y, por lo tanto, es también el único aminoácido proteinogénico que contiene una amina secundaria en esta posición. Químicamente, prolina, por tanto, es una ácido imino ya que carece de un grupo amino primario , aunque todavía se clasifica como un aminoácido en la nomenclatura bioquímica actual, y también puede ser llamado un "ácido alfa-amino N-alquilada".
Isomería
De los ácidos estándar α-aminoácidos, todos menos glicina puede existir en cualquiera de los dos isómeros ópticos, llamados L o D-aminoácidos, que son imágenes especulares entre sí (véase también La quiralidad). Mientras que los ácidos L-amino representan todos los aminoácidos encontrados en las proteínas durante la traducción en el ribosoma, ácidos amino D se encuentran en algunas proteínas producidas por la enzima postraduccional modificaciones después de la traducción y translocación al retículo endoplasmático, como en exóticos organismos marinos que habitan como caracoles cono. También son componentes abundantes de la peptidoglicano paredes celulares de las bacterias , y serina D puede actuar como una neurotransmisor en el cerebro . La L y D convención para la configuración de aminoácidos que no se refiere a la actividad óptica del propio aminoácido, sino más bien a la actividad óptica del isómero de gliceraldehído a partir del cual que el ácido amino teóricamente se puede sintetizar (-glyceraldehyde D es dextrógiro; L -glyceraldehyde es levógiro). Alternativamente, el (S) y (R) designadores se utilizan para indicar la absoluta estereoquímica. Casi todo el aminoácidos en las proteínas son (S) en el carbono α, con la cisteína siendo (R) y glicina no quiral. La cisteína es inusual ya que tiene un azufre átomo en la segunda posición en su cadena lateral, que tiene una mayor masa atómica de los grupos unidos a la primera de carbono que está unido a la α-carbono en los otros aminoácidos estándar, por lo que la (R) en lugar de (S).
Zwitteriones
Los grupos funcionales de amina y ácido carboxílico que se encuentran en los aminoácidos permitir que tenga propiedades anfipróticas. En un cierto pH, conocido como el punto isoeléctrico, un aminoácido que no tiene carga general ya que el número de protonadas grupos de amoníaco (cargas positivas) y grupos carboxilato desprotonadas (cargas negativas) son iguales. Los aminoácidos tienen diferentes puntos isoeléctricos. Los iones producidos en el punto isoeléctrico tienen cargas tanto positivas como negativas y se conocen como una ion híbrido, que proviene de la palabra alemana Zwitter significa "hermafrodita" o "híbrido". Los aminoácidos pueden existir como zwitteriones en sólidos y en soluciones polares, tales como agua, pero no en la fase de gas. Zwitteriones tienen una mínima solubilidad en su punto isoeléctrico y un ácido amino pueden aislarse por precipitándolo a partir de agua mediante el ajuste del pH a su punto isoeléctrico particular.
Ocurrencia y funciones en la bioquímica
Aminoácidos estándar
Los aminoácidos son las unidades estructurales que forman las proteínas. Ellos se unen para formar corto cadenas de polímero llamado péptidos o cadenas más largas, ya sea llamada polipéptidos o proteínas . Estos polímeros son lineales y no ramificados, con cada aminoácido dentro de la cadena unida a dos aminoácidos vecinos. El proceso de elaboración de las proteínas se llama traducción e implica la adición paso a paso de los aminoácidos a una cadena creciente de proteína por una ribozima que se llama una ribosoma. El orden en que se añaden los aminoácidos se lee a través del código genético de una molde de ARNm, que es una Copia de ARN de uno de los organismo de genes.
Veintidós aminoácidos se incorporan naturalmente en los polipéptidos y se llaman proteinogenic aminoácidos o estándar. De estos veintidós, veinte son codificados por el código genético universal. Los dos restantes, selenocysteine y pyrrolysine, se incorporan en proteínas por mecanismos sintéticos únicos. Selenocysteine se incorpora cuando el mRNA siendo traducido incluye una SECIS elemento, que hace que el codón UGA para codificar selenocisteína en lugar de una el codón de parada. Pyrrolysine es utilizado por algunos metanogénica arqueas en las enzimas que utilizan para producir metano . Se codifica para con el codón UAG, que normalmente es un codón de parada en otros organismos.
Los aminoácidos no estándar
Aparte de los veintidós aminoácidos estándar, hay un gran número de aminoácidos "no estándar". Estos aminoácidos no estándar que se encuentran en las proteínas están formadas por modificación post-traduccional, que es la modificación después de la traducción en la síntesis de proteínas. Estas modificaciones son a menudo esenciales para la función o el control de una proteína; Por ejemplo, el carboxilación de glutamato permite una mejor unión de cationes de calcio, y el hidroxilación de prolina es fundamental para mantener tejidos conectivos. Otro ejemplo es la formación de hipusina en el factor de iniciación de la traducción EIF5A, a través de la modificación de un residuo de lisina. Tales modificaciones también pueden determinar la localización de la proteína, por ejemplo, la adición de grupos hidrófobos largos puede causar una proteína para unirse a una membrana fosfolipídica.
Los ejemplos de aminoácidos no estándar que no se encuentran en las proteínas incluyen lantionina, Ácido 2-aminoisobutírico, deshidroalanina y el neurotransmisor gamma-aminobutírico. Aminoácidos no estándar a menudo se producen como intermedios en la vías metabólicas de aminoácidos estándar - por ejemplo ornitina y citrulina se producen en el ciclo de la urea, parte de aminoácido catabolismo (ver abajo). Una rara excepción a la dominación de los ácidos α-amino en la biología es el ácido amino-β beta alanina (ácido 3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y microorganismos en la síntesis de ácido pantoténico (vitamina B 5), un componente de coenzima A.
En la nutrición humana
Cuando tomado en el cuerpo humano de la dieta, los veintidós aminoácidos estándar se utilizan ya sea para sintetizar las proteínas y otras biomoléculas o oxidados a urea y dióxido de carbono como fuente de energía. La vía de oxidación comienza con la eliminación del grupo amino por una transaminasa, el grupo amino se introduce en el ciclo de la urea. El otro producto de transamidación es una ceto ácido que entra en el ciclo del ácido cítrico. Aminoácidos glucogénicos también se pueden convertir en glucosa, a través de gluconeogénesis.
Rasgo Pyrrolysine está restringido a varios microbios, y sólo un organismo tiene tanto Pyl y Sec. De los veintidós aminoácidos estándar, ocho son llamados aminoácidos esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizar a partir de otros compuestos en el nivel necesario para el crecimiento normal, por lo que deben obtenerse de los alimentos. Sin embargo, la situación es bastante complicada ya que cisteína, taurina, tirosina, histidina y arginina son aminoácidos semiesencial en niños, debido a que las vías metabólicas que sintetizan estos aminoácidos no están completamente desarrollados. Las cantidades necesarias también dependen de la edad y la salud del individuo, por lo que es difícil hacer afirmaciones generales sobre el requerimiento diario para algunos aminoácidos.
Esencial | No esencial |
---|---|
Isoleucina | Alanina |
La leucina | La asparagina |
Lisina | Ácido aspártico |
La metionina | Cisteína * |
La fenilalanina | Ácido Glutamico |
Treonina | Glutamina * |
El triptófano | Glicina * |
Valina | Proline * |
Selenocysteine * | |
Serina * | |
Tirosina * | |
Arginina * | |
Histidina * | |
Ornitina * | |
Taurina * |
(*) Esencial sólo en ciertos casos.
Las funciones no proteicos
En los seres humanos, los aminoácidos no proteicos también tienen papeles importantes como intermediarios metabólicos, tales como en la biosíntesis de la neurotransmisor gamma-aminobutírico. Muchos aminoácidos se utilizan para sintetizar otras moléculas, por ejemplo:
- El triptófano es un precursor del neurotransmisor serotonina.
- La tirosina es un precursor de la neurotransmisor dopamina.
- La glicina es un precursor de porfirinas tales como hemo.
- La arginina es un precursor de óxido nítrico.
- Ornitina y S-adenosilmetionina son precursores de poliaminas.
- Aspartato, glicina y glutamina son precursores de nucleótidos.
- La fenilalanina es un precursor de diversos fenilpropanoides que son importantes en el metabolismo de la planta.
Sin embargo, no todas las funciones de otros aminoácidos no estándar abundantes son conocidos, por ejemplo taurina es un aminoácido importante en los tejidos musculares y cerebrales, pero aunque se han propuesto muchas funciones, su papel exacto en el cuerpo no ha sido determinada.
Algunos aminoácidos no estándar se utilizan como defensas contra herbívoros en las plantas. Por ejemplo canavanina es un análogo de arginina que se encuentra en muchos legumbres, y en particular grandes cantidades en Canavalia gladiata (frijol de espada). Este aminoácido protege las plantas de los depredadores como los insectos y puede causar enfermedades en las personas si algunos tipos de legumbres se consumen sin procesamiento. El aminoácido no proteico mimosina se encuentra en otras especies de leguminosas, en particular Leucaena leucocephala. Este compuesto es un análogo de tirosina y puede envenenar a los animales que pastan en estas plantas.
Utiliza la tecnología
Los aminoácidos se utilizan para una variedad de aplicaciones en la industria, pero su uso principal es como aditivos para alimentación animal. Esto es necesario ya que muchos de los componentes a granel de estos alimentos, tales como la soja , o bien tienen niveles bajos o carecer de algunas de las aminoácidos esenciales: lisina, metionina, treonina y triptófano son los más importantes en la producción de estos alimentos. La industria alimentaria también es un gran consumidor de aminoácidos, en particular ácido glutámico, que se utiliza como una potenciador del sabor, y Aspartame (aspartil-fenilalanina-1-metil éster) como una baja en calorías edulcorante artificial. El resto de la producción de aminoácidos se utiliza en la síntesis de drogas y cosméticos.
Derivado de aminoácido | Aplicación farmacéutica |
---|---|
5-HTP (5-hidroxitriptófano) | El tratamiento experimental para la depresión. |
L-DOPA (L-dihidroxifenilalanina) | El tratamiento para Parkinsonismo. |
La eflornitina | Fármaco que inhibe ornitina descarboxilasa y se utiliza en el tratamiento de la enfermedad del sueño. |
Código genético Ampliado
Desde 2001, 40 aminoácidos no naturales se han añadido en la proteína mediante la creación de un codón único (recodificación) y un ARN de transferencia correspondiente: aminoacil - tRNA-sintetasa par para codificar con diversas propiedades fisicoquímicas y biológicas con el fin de ser utilizado como una herramienta para explorar estructura de la proteína y función, o para crear novela o proteínas mejoradas.
Bloques de construcción químicos
Los aminoácidos son importantes ya bajo costo materias primas. Estos compuestos se utilizan en síntesis quiral como piscina bloques de construcción enantioméricamente puros.
Los aminoácidos han sido investigados como precursores catalizadores quirales, por ejemplo para asimétricas hidrogenación reacciones, aunque no existen aplicaciones comerciales.
Los plásticos biodegradables
Los aminoácidos están en desarrollo como componentes de una gama de polímeros biodegradables. Estos materiales tienen aplicaciones como el embalaje ecológico y en la medicina en administración de fármacos y la construcción de implantes protésicos. Estos polímeros incluyen polipéptidos, poliamidas, poliésteres y poliuretanos, polisulfuros con aminoácidos, ya sea formando parte de sus cadenas principales o como cadenas laterales unidas. Estas modificaciones alteran las propiedades físicas y reactividades de los polímeros. Un ejemplo interesante de tales materiales es poliaspartato, un polímero biodegradable soluble en agua que pueden tener aplicaciones en desechable pañales y la agricultura. Debido a su solubilidad y capacidad de iones metálicos de quelatos, poliaspartato también se está utilizando como un anti-biodegradable escalamiento agente y un inhibidor corrosivo. Además, el aminoácido aromático tirosina se está desarrollando como un posible sustituto de tóxicos fenoles como bisfenol A en la fabricación de policarbonatos.
Reacciones
Como aminoácidos tienen tanto una primaria amina primaria de grupo y un carboxilo grupo, estos productos químicos pueden sufrir la mayoría de las reacciones asociadas con estos grupos funcionales. Éstos incluyen adición nucleofílica, formación de enlace amida y formación de imina para el grupo amina y esterificación, formación de enlace amida y descarboxilación para el grupo de ácido carboxílico. Las múltiples cadenas laterales de aminoácidos también pueden someterse a reacciones químicas. Los tipos de estas reacciones están determinadas por los grupos en estas cadenas laterales y por lo tanto son diferentes entre los diversos tipos de aminoácidos.
La síntesis química
Existen varios métodos para sintetizar aminoácidos. Uno de los métodos más antiguos, comienza con la bromación en la α-carbono de un ácido carboxyic. Sustitución nucleófila con amoniaco convierte entonces la bromuro de alquilo para dar el ácido amino. Alternativamente, el La síntesis de aminoácidos de Strecker implica el tratamiento de un aldehído con cianuro de potasio y amoníaco, esto produce un nitrilo α-amino como un intermedio. La hidrólisis del nitrilo en ácido produce entonces un ácido α-amino. El uso de sales de amonio o de amonio en esta reacción da aminoácidos no sustituidos, mientras que la sustitución de aminas primarias y secundarias producirá aminoácidos sustituidos. Del mismo modo, el uso de cetonas , en lugar de los aldehídos, α, da aminoácidos α-disustituido. La síntesis clásica da mezclas racémicas de ácidos α-amino como productos, sino varios procedimientos alternativos utilizando auxiliares asimétricos o catalizadores asimétricos se han desarrollado.
Actualmente el método más adoptada es una síntesis automatizada en un soporte sólido (por ejemplo, poliestireno perlas), usando grupos protectores (por ejemplo, Fmoc y t-Boc) y grupos de activación (por ejemplo, DCC y DIC).
Formación del enlace peptídico
Dado que tanto la amina y los grupos de ácido carboxílico de los aminoácidos pueden reaccionar para formar enlaces amida, una molécula de ácido amino puede reaccionar con otro y se vuelven unido a través de un enlace amida. Este polimerización de aminoácidos es lo que crea proteínas. Este reacción de condensación produce el recién formado enlace peptídico y una molécula de agua. En las células, esta reacción no se produce directamente; En cambio, el aminoácido se activa por primera vez por la unión a una transferir molécula de ARN a través de una enlace éster. Este aminoacil-ARNt se produce en un ATP reacción dependiente a cargo de un aminoacil tRNA sintetasa. Este aminoacil-tRNA es entonces un sustrato para la ribosoma, que cataliza el ataque del grupo amino de la cadena de proteína de alargamiento sobre el enlace éster. Como resultado de este mecanismo, todas las proteínas producidas por los ribosomas se sintetizan a partir de su extremo N-terminal y avanzar hacia su C-terminal.
Sin embargo, no todos los enlaces peptídicos se forman de esta manera. En unos pocos casos, los péptidos se sintetizan por enzimas específicas. Por ejemplo, el tripéptido el glutatión es una parte esencial de las defensas de las células contra el estrés oxidativo. Este péptido se sintetiza en dos pasos de aminoácidos libres. En el primer paso condensa gamma-glutamylcysteine sintetasa cisteína y ácido glutámico a través de un enlace peptídico formado entre el carboxilo de la cadena lateral del glutamato (el carbono gamma de esta cadena lateral) y el grupo amino de la cisteína. Este dipéptido se condensa luego con glicina por glutatión sintetasa para formar glutatión.
En química, los péptidos son sintetizados por una variedad de reacciones. Uno de los más utilizados en la síntesis de péptidos en fase sólida, que utiliza los derivados de oxima aromáticos de aminoácidos como unidades activadas. Estos se añaden en secuencia en la cadena peptídica en crecimiento, que está unido a un soporte de resina sólida. La capacidad de sintetizar fácilmente un gran número de diferentes péptidos mediante la variación de los tipos y orden de los aminoácidos (usando química combinatoria) ha realizado la síntesis de péptidos particularmente importante en la creación de bibliotecas de péptidos para su uso en el descubrimiento de fármacos a través de cribado de alto rendimiento.
Biosíntesis y catabolismo
En las plantas, el nitrógeno se asimila primero en compuestos orgánicos en forma de glutamato, formados a partir de alfa-cetoglutarato y amoníaco en la mitocondria. Con el fin de formar otros aminoácidos, utiliza la planta transaminasas para mover el grupo amino de otro ácido carboxílico alfa-ceto. Por ejemplo, la aspartato aminotransferasa convierte el glutamato y oxaloacetato a la alfa-cetoglutarato y aspartato. Otros organismos utilizan las transaminasas para la síntesis de aminoácidos también. Las transaminasas también están involucrados en la descomposición de los aminoácidos. La degradación de un aminoácido a menudo implica mover su grupo amino al alfa-cetoglutarato, formando glutamato. En muchos vertebrados, el grupo amino se retira a continuación a través de la ciclo de la urea y se excreta en forma de urea . Sin embargo, la degradación de aminoácidos puede producir ácido úrico o amoníaco en su lugar. Por ejemplo, serina deshidratasa convierte serina en piruvato y amoniaco.
Aminoácidos no estándar se forman generalmente a través de modificaciones de aminoácidos estándar. Por ejemplo, homocisteína se forma a través de la vía de transulfuración o por la desmetilación de la metionina a través del metabolito intermedio S-adenosil metionina, mientras hidroxiprolina es hecho por un modificación postraduccional de prolina.
Microorganismos y plantas pueden sintetizar muchos aminoácidos poco comunes. Por ejemplo, algunos microbios hacen Ácido 2-aminoisobutírico y lantionina, que es un derivado de sulfuro-puente de alanina. Ambos de estos aminoácidos se encuentran en peptídico lantibióticos como alameticina. Mientras que en las plantas, Ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico es un pequeño aminoácido cíclico disustituido que es un intermedio clave en la producción de la hormona de la planta de etileno .
Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos
Los 20 aminoácidos codificados directamente por el código genético se pueden dividir en varios grupos basados en sus propiedades. Los factores importantes son la carga, hidrofilicidad o hidrofobicidad, tamaño y grupos funcionales. Estas propiedades son importantes para estructura de la proteína y interacciones proteína-proteína. Las proteínas solubles en agua tienden a tener sus residuos hidrófobos (Leu, Ile, Val, Phe y Trp) enterrados en el centro de la proteína, mientras que las cadenas laterales hidrofílicas están expuestos al disolvente acuoso. La proteínas integrales de membrana tienden a tener anillos exteriores de expuestos aminoácidos hidrófobos que las anclan en el bicapa lipídica. En el caso parte de camino entre estos dos extremos, algunos proteínas de membrana periféricas tienen un parche de aminoácidos hidrófobos en su superficie que bloquea sobre la membrana. Del mismo modo, las proteínas que tienen que unen a cargada positivamente moléculas tienen superficies rica en aminoácidos cargados negativamente como glutamato y aspartato, mientras que las proteínas de unión a moléculas de carga negativa, tienen superficies rico con cadenas de carga positiva como lisina y arginina. Hay diferentes escalas de hidrofobicidad de los residuos de aminoácidos.
Algunos aminoácidos tienen propiedades especiales tales como cisteína, que puede formar covalente enlaces disulfuro a otros residuos de cisteína, prolina que las formas un ciclo a la cadena principal del polipéptido, y glicina que es más flexible que otros aminoácidos.
Muchas proteínas se someten a una serie de modificaciones postraduccionales, cuando los grupos químicos adicionales están unidos a los aminoácidos en las proteínas. Algunas modificaciones pueden producir hidrófobo lipoproteínas, o hidrófilo glicoproteínas. Este tipo de modificación permite la orientación reversible de una proteína a una membrana. Por ejemplo, la adición y la eliminación del ácido graso ácido palmítico a los residuos de cisteína en algunas proteínas de señalización hace que las proteínas que se unen y luego se separan de las membranas celulares.
Tabla de abreviaturas y propiedades de aminoácidos estándar
Aminoácidos | 3-Carta | 1-Carta | Polaridad cadena lateral | Carga de la cadena lateral (pH 7,4) | Índice de hidropatía | Λ Absorbancia max (nm) | ε a λ max (x10 -3 M -1 cm -1) |
---|---|---|---|---|---|---|---|
Alanina | Ala | La | no polar | neutral | 1.8 | ||
Arginina | Arg | R | polar | positivo | -4,5 | ||
La asparagina | Asn | N | polar | neutral | -3,5 | ||
El ácido aspártico | Áspid | D | polar | negativo | -3,5 | ||
Cisteína | Cys | C | no polar | neutral | 2.5 | 250 | 0.3 |
Ácido glutamico | Glu | E | polar | negativo | -3,5 | ||
Glutamina | Gln | Q | polar | neutral | -3,5 | ||
Glicina | Gly | G | no polar | neutral | -0,4 | ||
La histidina | Su | H | polar | positivo (10%) neutro (90%) | -3,2 | 211 | 5.9 |
Isoleucina | Ile | YO | no polar | neutral | 4.5 | ||
La leucina | Leu | L | no polar | neutral | 3.8 | ||
Lisina | Lys | K | polar | positivo | -3,9 | ||
La metionina | Met | M | no polar | neutral | 1.9 | ||
La fenilalanina | Phe | F | no polar | neutral | 2.8 | 257, 206, 188 | 0.2, 9.3, 60.0 |
Proline | Pro | P | no polar | neutral | -1,6 | ||
Serina | Ser | S | polar | neutral | -0,8 | ||
Treonina | Thr | T | polar | neutral | -0,7 | ||
El triptófano | Trp | W | no polar | neutral | -0,9 | 280, 219 | 5.6, 47.0 |
Tirosina | Tyr | Y | polar | neutral | -1,3 | 274, 222, 193 | 1.4, 8.0, 48.0 |
Valina | Val | V | no polar | neutral | 4.2 |
Además, hay dos aminoácidos adicionales que se incorporan reemplazando los codones de parada:
21 y aminoácidos 22a | 3-Carta | 1-Carta |
---|---|---|
Selenocysteine | Segundo | U |
Pyrrolysine | Pyl | O |
Además de los códigos de aminoácidos específicos, se utilizan marcadores de posición en los casos en químico o análisis cristalográfico de un péptido o proteína no puede determinar de manera concluyente la identidad de un residuo.
Aminoácidos Ambiguo | 3-Carta | 1-Carta |
---|---|---|
Asparagina o ácido aspártico | Asx | B |
La glutamina o ácido glutámico | Glx | Z |
La leucina o isoleucina | Xle | J |
Aminoácido no especificado o desconocido | Xaa | X |
Unk se utiliza a veces en lugar de Xaa, pero es menos estándar.
Además, muchos aminoácidos no estándar tienen un código específico. Por ejemplo, varios fármacos peptídicos, tales como Bortezomib o MG132 son sintetizado artificialmente y conservar su grupos protectores, que tienen códigos específicos. Bortezomib es Pyz-Phe-boroLeu y MG132 es Z-Leu-Leu-Leu-al. Además, para ayudar en el análisis de la estructura de la proteína, fotorreticulación análogos de aminoácidos están disponibles. Estos incluyen photoleucine (pleu del Sáhel) y photomethionine (PMET).