Oggi question time con i ministri Di Maio, Savona e Bonisoli

Si svolgerà oggi, mercoledì 23 gennaio alle 15, il question time trasmesso dalla Rai in diretta televisiva dall’Aula di Montecitorio, a cura di Rai Parlamento. Il ministro del Lavoro e delle Politiche Sociali, Luigi Di Maio, risponderà a interrogazioni sulle iniziative volte a salvaguardare i lavoratori de La Gazzetta del Mezzogiorno (Caiata – Misto-MAIE-SI); sui tempi per l’accesso ai servizi di formazione e reinserimento nel mercato del lavoro, e sugli effetti occupazionali da riconnettersi al primo semestre di funzionamento del reddito di cittadinanza (Zangrillo – FI); sulle iniziative volte a rivedere disposizioni della legge di bilancio 2019 in materia di salute e sicurezza sul lavoro, al fine di incrementare le risorse destinate a progetti di investimento e formazione e di garantire una più completa tutela del lavoratore vittima di infortunio o malattia professionale (Gribaudo – PD); sulla platea dei beneficiari del reddito di cittadinanza, con particolare riferimento alla salvaguardia dei diritti dei cittadini italiani (Lollobrigida – FdI). Il ministro per gli Affari Europei, Paolo Savona, risponderà a una interrogazione sulle iniziative volte a tutelare gli interessi dei cittadini e delle imprese italiani in relazione alla possibile uscita dall’Unione europea, senza intesa, del Regno Unito (Occhionero – LEU). Il ministro per i beni e le attività culturali, Alberto Bonisoli, risponderà a interrogazioni sulle iniziative volte all’acquisizione presso il Museo dell’Alto Medioevo di Ascoli Piceno del cosiddetto Tesoro dei Longobardi, rinvenuto nella necropoli di Castel Trosino (Molinari – Lega); sulle iniziative in materia di riforma dello spettacolo (Carbonaro – M5S).

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Esame delle norme costituzionali sull’iniziativa legislativa popolare

Oggi in Aula l’esame della proposta di legge costituzionale: Modifiche all’articolo 71 della Costituzione, in materia di iniziativa legislativa popolare, e alla legge costituzionale 11 marzo 1953, n. 1 (C. 1173-A e abb.).

Nel pomeriggio, dopo le interrogazioni a risposta immediata, le comunicazioni del Ministro della giustizia, Alfonso Bonafede, sull’amministrazione della giustizia, ai sensi dell’articolo 86 del regio decreto 30 gennaio 1941, n. 12, come modificato dall’articolo 2, comma 29, della legge 25 luglio 2005, n. 150.

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Senato della Repubblica – Documento CLXVI n. 1 – XVIII Legislatura – Assegnazione

Assegnato: <!– –>12ª Commissione permanente (Igiene e sanita’)<!– –>

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Linux: la nuova GPU AMD Radeon VII sarà compatibile al day-one

La nuova Radeon VII è la nuova scheda targata AMD basata su GPU Vega (prodotta a 7 nanometri da TSMC). E sarà compatibile con Linux al day one (fissato per il 7 Febbraio). A confermarlo è la stessa AMD attraverso le parole di un PR che ha rilasciato un’intervista a Forbes nei giorni scorsi.

La scheda è dotata di 16 GB di memoria HBM2, di un bandwidth di 1 TB/s e dovrebbe garantire un incremento prestazionale del 25% rispetto a Vega 64. La scheda dovrebbe inoltre supportare una nuova tecnica di supersampling simile al DLSS di Nvidia (che è stato co-sviluppato insieme a Microsoft). Stando poi ai benchmark eseguiti da AMD, la Radeon VII dovrebbe competere direttamente con la RTX 2080.

AMD Radeon VII compatibile con Linux

Una bella mossa da parte di AMD che da anni si sta impegnando per supportare Linux (riscrivendo da zero il driver video open). Vi ricordo che dal 2015, ovvero da quando è arrivato il nuovo “AMDGPU”, le performance sono sempre andate migliorando.

La scheda, secondo le parole rilasciate dal CEO Lisa Su al CES, sarà in grado di reggere 60+ FPS in giochi quali Battlefield V e Far Cry 5 in 4K e tutte le impostazioni grafiche al massimo.

Sarà in grado di rispettare le aspettative? Quali saranno le prestazioni su Linux? Sarà interessante analizzare i benchmark e confrontare AMD e nVidia ora che su Linux esiste Proton. Appuntamento al 7 Febbraio.

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Giornata della Memoria. Domani al Senato l’anteprima di "Figli del destino"

Martedì 22 1 2019

Domani 23 gennaio il Senato della Repubblica renderà omaggio alla “Giornata della Memoria” ospitando alle ore 15 nella Sala Koch di Palazzo Madama la proiezione in anteprima di “Figli del Destino”.
Il docufilm racconta – attraverso la voce narrante di Neri Marcorè – quattro storie di bambini italiani ebrei vittime dell’orrore e della vergogna delle leggi razziali.
Storie diverse, dal Nord al Sud dell’Italia, accomunate dal triste destino dei piccoli protagonisti: Liliana Segre, Lia Levi, Tullio Foà e Guido Cava.

Alla proiezione della docu-fiction, realizzata da Red-Film in collaborazione con Rai Fiction, parteciperà il Presidente del Senato Elisabetta Casellati e saranno presenti il Vicepresidente della Camera Maria Edera Spadoni, il Presidente della Rai Marcello Foa, il Presidente dell’Unione delle Comunità Ebraiche Italiane Noemi Di Segni, il Rabbino Capo di Roma Riccardo Di Segni, il direttore di Rai Uno Teresa De Santis, il direttore di Rai Fiction Tinni Andreatta, il produttore Red Film Mario Rossini e i registi Francesco Miccichè e Marco Spagnoli.
Prima della messa in onda di “Figli del Destino”, il Presidente Casellati porgerà un breve saluto, al quale seguiranno quello del Presidente Rai Foa e la proiezione di un videomessaggio della senatrice Liliana Segre.

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Nota dell’Ufficio stampa della Camera dei deputati:

In riferimento alla conferenza stampa sull’obbligo vaccinale convocata per giovedì 24 gennaio, su richiesta della deputata Sara Cunial, precisiamo che questo evento non si svolgerà in una sala di rappresentanza della Camera ma all’interno della sala stampa.
L’uso della sala per le conferenze stampa di Montecitorio viene concesso secondo disponibilità sulla base della semplice richiesta dei singoli parlamentari. Né gli Uffici della Camera né la Presidenza possono esprimere valutazioni sul merito della conferenza medesima, che rimane pienamente nella responsabilità del parlamentare che la organizza.

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A <i>Biomphalaria glabrata</i> peptide that stimulates significant behaviour modifications in aquatic free-living <i>Schistosoma mansoni</i> miracidia

by Tianfang Wang, Russell C. Wyeth, Di Liang, Utpal Bose, Guoying Ni, Donald P. McManus, Scott F. Cummins

The human disease schistosomiasis (or bilharzia) is caused by the helminth blood fluke parasite Schistosoma mansoni, which requires an intermediate host, the freshwater gastropod snail Biomphalaria glabrata (the most common intermediate host). The free-swimming parasite miracidia utilises an excellent chemosensory sense to detect and locate an appropriate host. This study investigated the biomolecules released by the snail that stimulate changes in the behaviour of the aquatic S. mansoni miracidia. To achieve this, we have performed an integrated analysis of the snail-conditioned water, through chromatography and bioassay-guided behaviour observations, followed by mass spectrometry. A single fraction containing multiple putative peptides could stimulate extreme swimming behaviour modifications (e.g. velocity, angular variation) similar to those observed in response to crude snail mucus. One peptide (P12;—R-DITSGLDPEVADD-KR—) could replicate the stimulation of miracidia behaviour changes. P12 is derived from a larger precursor protein with a signal peptide and multiple dibasic cleavage sites, which is synthesised in various tissues of the snail, including the central nervous system and foot. P12 consists of an alpha helix secondary structure as indicated by circular dichroism spectroscopy. This information will be helpful for the development of approaches to manipulate this parasites life cycle, and opens up new avenues for exploring other parasitic diseases which have an aquatic phase using methods detailed in this investigation.

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Role of SpaO in the assembly of the sorting platform of a Salmonella type III secretion system

by Maria Lara-Tejero, Zhuan Qin, Bo Hu, Carmen Butan, Jun Liu, Jorge E. Galán

Many bacterial pathogens and symbionts use type III secretion machines to interact with their hosts by injecting bacterial effector proteins into host target cells. A central component of this complex machine is the cytoplasmic sorting platform, which orchestrates the engagement and preparation of type III secreted proteins for their delivery to the needle complex, the substructure of the type III secretion system that mediates their passage through the bacterial envelope. The sorting platform is thought to be a dynamic structure whose components alternate between assembled and disassembled states. However, how this dynamic behavior is controlled is not understood. In S. Typhimurium a core component of the sorting platform is SpaO, which is synthesized in two tandemly translated products, a full length (SpaOL) and a short form (SpaOS) composed of the C-terminal 101 amino acids. Here we show that in the absence of SpaOS the assembly of the needle substructure of the needle complex, which requires a functional sorting platform, can still occur although with reduced efficiency. Consistent with this observation, in the absence of SpaOS secretion of effectors proteins, which requires a fully assembled injectisome, is only slightly compromised. In the absence of SpaOS we detect a significant number of fully assembled needle complexes that are not associated with fully assembled sorting platforms. We also find that although binding of SpaOL to SpaOS can be detected in the absence of other components of the sorting platform, this interaction is not detected in the context of a fully assembled sorting platform suggesting that SpaOS may not be a core structural component of the sorting platform. Consistent with this observation we find that SpaOS and OrgB, a component of the sorting platform, share the same binding surface on SpaOL. We conclude that SpaOS regulates the assembly of the sorting platform during type III secretion.

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Seroprevalence, cross antigenicity and circulation sphere of bat-borne hantaviruses revealed by serological and antigenic analyses

by Lin Xu, Jianmin Wu, Qi Li, Yamei Wei, Zhizhou Tan, Jianqiu Cai, Huancheng Guo, Ling’en Yang, Xiaohong Huang, Jing Chen, Fuqiang Zhang, Biao He, Changchun Tu

Bats are newly identified reservoirs of hantaviruses (HVs) among which very divergent HVs have been discovered in recent years. However, their significance for public health remains unclear since their seroprevalence as well as antigenic relationship with human-infecting HVs have not been investigated. In the present study archived tissues of 1,419 bats of 22 species from 6 families collected in 5 south and southwest provinces in China were screened by pan-HV RT-PCR following viral metagenomic analysis. As a result nine HVs have been identified in two bat species in two provinces and phylogenetically classified into two species, Laibin virus (LAIV, ICTV approved species, 1 strain) and Xuan son virus (XSV, proposed species, 8 strains). Additionally, 709 serum samples of these bats were also analyzed by ELISA to investigate the seroprevalence and cross-reactivity between different HVs using expressed recombinant nucleocapsid proteins (rNPs) of LAIV, XSV and Seoul virus (SEOV). The cross-reactivity of some bat sera were further confirmed by western blot (WB) using three rNPs followed by fluorescent antibody virus neutralization test (FAVNT) against live SEOV. Results showed that the total HV seropositive rate of bat sera was 18.5% (131/709) with many cross reacting with two or all three rNPs and several able to neutralize SEOV. WB analysis using the three rNPs and their specific hyperimmune sera demonstrated cross-reactivity between XSV/SEOV and LAIV/XSV, but not LAIV/SEOV, indicating that XSV is antigenically closer to human-infecting HVs. In addition a study of the distribution of the viruses identified an area covering the region between Chinese Guangxi and North Vietnam, in which XSV and LAIV circulate within different bat colonies with a high seroprevalence. A circulation sphere of bat-borne HVs has therefore been proposed.

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Inhibition of the <i>Staphylococcus aureus</i> c-di-AMP cyclase DacA by direct interaction with the phosphoglucosamine mutase GlmM

by Tommaso Tosi, Fumiya Hoshiga, Charlotte Millership, Rahul Singh, Charles Eldrid, Delphine Patin, Dominique Mengin-Lecreulx, Konstantinos Thalassinos, Paul Freemont, Angelika Gründling

c-di-AMP is an important second messenger molecule that plays a pivotal role in regulating fundamental cellular processes, including osmotic and cell wall homeostasis in many Gram-positive organisms. In the opportunistic human pathogen Staphylococcus aureus, c-di-AMP is produced by the membrane-anchored DacA enzyme. Inactivation of this enzyme leads to a growth arrest under standard laboratory growth conditions and a re-sensitization of methicillin-resistant S. aureus (MRSA) strains to ß-lactam antibiotics. The gene coding for DacA is part of the conserved three-gene dacA/ybbR/glmM operon that also encodes the proposed DacA regulator YbbR and the essential phosphoglucosamine mutase GlmM, which is required for the production of glucosamine-1-phosphate, an early intermediate of peptidoglycan synthesis. These three proteins are thought to form a complex in vivo and, in this manner, help to fine-tune the cellular c-di-AMP levels. To further characterize this important regulatory complex, we conducted a comprehensive structural and functional analysis of the S. aureus DacA and GlmM enzymes by determining the structures of the S. aureus GlmM enzyme and the catalytic domain of DacA. Both proteins were found to be dimers in solution as well as in the crystal structures. Further site-directed mutagenesis, structural and enzymatic studies showed that multiple DacA dimers need to interact for enzymatic activity. We also show that DacA and GlmM form a stable complex in vitro and that S. aureus GlmM, but not Escherichia coli or Pseudomonas aeruginosa GlmM, acts as a strong inhibitor of DacA function without the requirement of any additional cellular factor. Based on Small Angle X-ray Scattering (SAXS) data, a model of the complex revealed that GlmM likely inhibits DacA by masking the active site of the cyclase and preventing higher oligomer formation. Together these results provide an important mechanistic insight into how c-di-AMP production can be regulated in the cell.

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